Los compuestos de fosfato de alta y baja energía
Dos conceptos generales se encuentran comúnmente en la mayoría de los libros de texto de Bioquímica: primero, la energía derivada de hidrólisis de los compuestos de fosfato se libera en el momento exacto de hidrólisis del enlace de fosfato y segundo, la cantidad de energía liberada y la fracción de ella que se convierte en calor es siempre la misma sin importar si el compuesto se encuentra en solución o en la superficie de la enzima. Es decir las enzimas actuarían como catalizadores, no teniendo ningún efecto en la energía de hidrólisis del substrato ni controlando la fracción de la energía total liberada que se convierte en calor. Estos dos conceptos ya no son válidos actualmente. Ahora sabemos que la energía de hidrólisis de los compuestos de fosfato varía considerablemente dependiendo de si se encuentra en solución o en la superficie de la enzima. Por otra parte, para las enzimas implicadas en la transducción de energía, la energía utilizada para realizar trabajo está disponible antes de la ruptura del compuesto de fosfato. La evidencia obtenida durante los últimos 5 años indica que las ATPasas pueden modular la conversión de la energía durante el ciclo catalítico, determinando la fracción de la energía derivada del compuesto de fosfato que será convertida en trabajo y la fracción que se convertirá en calor.
La historia del ATP se remonta a los años 20´s cuando Fiske y Subbarow buscaban un método para la cuantificación de fosfato inorgánico (Pi) en los tejidos animales. Durante el curso de su experimento, purificaron al ATP y al fosfato de creatina de tejidos animales. En ese entonces no se conocía la importancia fisiológica de estos compuestos de fosfato. Tomó varios años para descubrir que estos compuestos eran portadores de energía y que su ruptura proporciona la energía necesaria para la contracción muscular. Fue hasta 1941 que los conceptos de compuestos de fosfato .“ricos" y .“pobres.” en energía fue formalmente presentado por Lipmann en una revisión en la cual analizaba sus datos y los obtenidos en otros laboratorios.
En 1970 y George colaboradores], concluyeron que en los sistemas biológicos los compuestos de fosfato están en solución y por tanto, interaccionan fuertemente con el agua. Por lo tanto se esperaría que las moléculas de agua se organicen alrededor delcompuesto de fosfato y que ambos protejan las cargas de la molécula, neutralizando así la repulsión eletrostatica, y además, formando puentes entre diversos átomos de la molécula, reforzando de esta forma los puntos débiles generados a lo largo de la esqueleto de la molécula por medio de resonancias opuestas. George y colaboradores propusieron que la Keq para la hidrólisis de un compuesto de fosfato se debe determinar por las diferencias en energías de solvatación de los reactivos y productos y no por efectos intramoleculares como se había propuesto previamente. La energía de solvatación es la cantidad de energía necesaria para remover a las moléculas de solvente que se organizan alrededor de una sustancia en solución. Mientras más solvatada sea la molécula es más estable o menos reactiva que aquella que está menos solvatada y la Keq para la hidrólisis estaría determinada por la diferencia de energía de solvatación entre los reactivos y los productos. En este sentido, la Keq de una reacción es alta cuando los productos están más solvatados que los reactivos.
En 1984 nos interesamos en la teoría de solvatación propuesta originalmente por P. George. La motivación fue el descubrimiento de que la misma especie química, un residuo acilfosfato, tendría diferentes energías de hidrólisis dependiendo, si está en solución (agua) o en la superficie de la enzima. Esto será discutido más adelante en una sección particular. Para probar experimentalmente la teoría de solvatación, medimos en nuestro laboratorio la energía de hidrólisis del PPi en medios con diversas actividades de agua. La estrategia adoptada fue medir la Keq en medios acuosos que contenían diversas concentraciones de solventes orgánicos. De acuerdo con la propuesta de la teoría de solvatación, encontramos que un cambio discreto de la actividad de agua es suficiente para promover un cambio drástico en la energía de hidrólisis del PPi.
Los cromatóforos de las bacterias fotosintéticas R. rubrum contienen una enzima pirofosfatasa inorgánica membranal, que sintetiza PPi cuando un gradiente electroquímico de protones se forma a través de la membrana de los cromatóforos iluminados. Cuando la luz se apaga (en oscuridad), el PPi sintetizado previamente es metabolizado por la enzima antes mencionada. Durante las últimas cuatro décadas se ha aclarado el ciclo catalítico de varias enzimas implicadas en procesos de transducción de energía. Estos estudios revelaron que la energía de hidrólisis de diversos compuestos de fosfato varía considerablemente dependiendo de si están en solución o unidos a la enzima.
Bibliografía: LOS COMPUESTOS DE FOSFATO DE ALTA Y BAJA ENERGÍA. Leopoldo de Meis and Gutemberg G. Alves Depto Bioquímica Médica, Instituto de Ciências Biomédicas Universidade Federal do Rio de JaneiroRio de Janeiro, CEP 21.941-590 Brazil
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